Enzima “interruptor” da capivara pode revolucionar saúde e biotecnologia

Pesquisadores do Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM) fizeram uma descoberta científica que promete impactar áreas como saúde, biotecnologia e meio ambiente. A equipe identificou um mecanismo molecular inédito em uma enzima da microbiota intestinal da capivara, que funciona como um verdadeiro “interruptor molecular”, ligando e desligando sua atividade conforme as condições químicas do ambiente.

Publicado na revista Nature Communications, o estudo revela que essa enzima possui um sítio ativo moldável, capaz de ajustar sua estrutura e função dinamicamente. Sob estresse oxidativo, a enzima se desorganiza e interrompe sua função digestiva; quando o ambiente se estabiliza, ela retorna à sua forma original e retoma a atividade. Essa reversibilidade é rara para esse tipo de proteína e amplia o entendimento sobre como bactérias intestinais regulam o aproveitamento de nutrientes.

Segundo Marcele Martins, pesquisadora do CNPEM e principal autora do artigo, “é como se a enzima tivesse um interruptor molecular de liga e desliga embutido na própria estrutura, que responde diretamente às condições químicas do ambiente”. Essa característica oferece uma base promissora para a engenharia de sistemas enzimáticos redox-responsivos, com aplicações em biorrefinarias para controle no processamento de biomassa e na produção de prebióticos voltados à promoção da saúde intestinal.

A pesquisa integra uma linha maior de estudos do CNPEM que valoriza a biodiversidade brasileira, explorando enzimas com potencial para agricultura, nutrição animal e energia sustentável. A investigação contou com colaboração internacional, envolvendo o Centro Nacional de Pesquisa Científica da França, a Universidade Grenoble-Alpes, a Unicamp e a Universidade de Cambridge, com financiamento da Fapesp e do CNPq.

Para desvendar o funcionamento da enzima, a equipe utilizou técnicas experimentais avançadas e infraestrutura de ponta, incluindo o acelerador de partículas Sirius, além de laboratórios especializados em biofísica, biorrenováveis, criomicroscopia e nanotecnologia. Os resultados mostraram que a alternância entre os estados ativo e inativo da enzima depende da formação temporária de uma ligação química interna, que atua como uma chave estrutural para controlar sua função.

Essa descoberta não só ajuda a explicar como microrganismos se adaptam a ambientes variáveis, mas também inspira novas estratégias para o uso de enzimas em processos tecnológicos, abrindo caminho para inovações na produção de prebióticos e no desenvolvimento de biossensores e biotecnologia ambiental.

Este conteúdo foi produzido com base em informações da assessoria de imprensa do CNPEM.

Texto gerado a partir de informações da assessoria com ajuda da estagiárIA